Тромбоз, гемостаз и реология. — 2011. — №4(48). — С. 33.
Оригинальное исследование
УДК 616:577.322.24
В. Ф. Урьяш, Н. Ю. Кокурина
Научно-исследовательский институт химии Нижегородского государственного университета им. Н. И. лобачевского, Нижний Новгород, Россия
Измерена теплоемкость в области 80–320° K и проведен дифференциальный термический анализ в области 80–600° K плазминогена, плазмина и стрептокиназы. В указанных белках зарегистрирован спектр релаксационных переходов, которые связаны с их сложной молекулярной и надмолекулярной структурой. Показано, что изученные белки в зависимости от области температур либо полностью, либо частично стеклообразны. Определены энтальпии растворения при 301° K указанных белков в 0,8 мас. % водном растворе хлорида натрия. Показано, что при действии стрептокиназы на плазминоген образуется новый белок плазмин, имеющий отличную от реагентов теплоемкость и иные релаксационные переходы. При этом стрептокиназа в конечном продукте присутствует в связанном состоянии, т. к. проявляются свойственные ей переходы, но при иных температурах.
Ключевые слова: плазминоген — стрептокиназа — плазмин — активация — термохимические методы.
Для корреспонденции:
Урьяш Владимир Файвишевич — докт. хим. наук, профессор, гл. н. с. лаборатории химической термодинамики Научно-
исследовательского института химии Нижегородского государственного университета им. Н. И. Лобачевского.
Адрес: 603950, Россия, Нижний Новгород, ГСП-43, пр. Гагарина, д. 23/5.
Телефон: 8 (831) 465-81-43 (р.).
E-mail: ltch@ichem.unn.ru
Статья поступила 17.03.2011, принята к печати 23.09.2011.
V. F. Uryash, N. Yu. Kokurina
Chemistry Research Institute of Nizhny Novgorod State University, Nizhny Novgorod, Russia
Heat capacity was measured at 80–320° K and diff erential thermal analysis of plasminogen, plasmin and streptokinase was carried out at 80–600° K. In these proteins spectrum relaxation transitions were registered that were related to their complex molecular and permolecular structure. It was shown that this proteins, either fully or partly glassy, depending on the area of temperature. Enthalpies of proteins dissolution at 301° K in 0,8 mass% aqueous solution of sodium chloride were determined. It was shown that under streptokinase eff ect on plasminogen new protein plasmin formed, with diff erent heat and relaxation transitions. In this case streptokinase in fi nal product presented in a bound state, because peculiar to it transitions appeared, but at other temperatures.
Key words: plasminogen — streptokinase — plasmin — activation — thermochemical methods.