«ТРОМБОЗ, ГЕМОСТАЗ и РЕОЛОГИЯ»

научно-практический журнал

ISSN 2078–1008 (Print)


Мы обновили сайт, чтобы он стал удобнее и функциональнее. До окончания обновления, более ранние выпуски смотрите здесь, актуальную информацию и свежие выпуски - на новой версии сайта.
—

Тромбоз, гемостаз и реология. — 2011. — №4(48). — С. 3.

Оригинальное исследование

УДК 576.832.1:616.90–092

АКТИВАЦИЯ ФИБРИНОЛИЗА БЕЛКАМИ ВИРУСОВ ГРИППА ЧЕЛОВЕКА И ПТИЦ

И. Н. Жилинская1, Л. А. Ляпина2, Т. Ю. Оберган2, О. Ю. Решетникова1, А. A. Шалджян1, А. А. Азаренок1, А. В. Васин1, О. И. Киселев1

Институт гриппа СЗО РАМН1; Московский государственный университет им. М. В. Ломоносова2; Москва, Россия

Белки вирусов гриппа человека и птиц — PB1-F2, гемагглютинин и нейраминидаза (подтипы Н3N2 и H5N1, 2007 и 2005 гг. выделения) обладали способностью модулировать гемостаз хозяина, стимулируя фибринолитическую активность и активность активатора плазминогена. В экспериментах in vitro наибольшую фибринолитическую активность проявлял белок PB1-F2 (фрагмент 65–85 ак) по сравнению с гемагглютинином и нейраминидазой. Существенных различий по фибринолитической активности между белками вируса гриппа человека и птиц не обнаружено.

Ключевые слова:  вирус гриппа человека и птиц — гемостаз — фибринолиз — белки.

Для корреспонденции:

Ляпина Людмила Анисимовна — д. б. н., профессор, зав. лабораторией защитных систем крови биологического факультета МГУ им. М. В. Ломоносова.
Адрес: 119991, Россия, Москва, Воробьевы горы, д. 1, корп. 12.
Телефон: 8 (495) 939-26-08 (р.).
E-mail: lyapinal@mail.ru

Статья поступила 23.10.2010, принята к печати 23.09.2011.

FIBRINOLYSIS ACTIVATION BY HUMAN AND AVIAN INFLUENZA VIRAL PROTEINS

I. N. Zhilinskaya1, L. A. Lyapina2, T. Y. Obergan2, O. Y. Reshetnikova1, A. A. Shaldzhyan1, A. A. Azarenok1, A. V. Vasin1, O. I. Kisselev1

Research Institute of Influenza RAMS1; Lomonosov’ Moscow State University2; Moscow, Russia

Research Institute of Influenza RAMS1; Lomonosov’ Moscow State University2; Moscow, Russia Infl uenza human and avian virus proteins — PB1-F2, hemagglutinin (HA) and neurominidase (NA) (subtype H3N2 and H5N1 2007 and 2005 years of isolation) demonstrated the capacity to modify host hemostasis by means of stimulation of fi brinolytic activity and activity of plasminogen activator. In vitro protein PB1-F2 was more active in fi brinolysis stimulation than HA and NA. There were no signifi cant diff erences in fi brinolytic activity between human and avian infl uenza viral proteins.

Key words: human and avian influenza virus — hemostasis — fibrinolysis — proteins.

Литература/References

  1. Michalska K., Szaflarska-Poplawska A., Dymek G., Kotschy M. Activation of fibrinolysis in children with chronic B and C hepatitis // Pol. Merkur. Lekarski.— 2004.— Vol. 17.— P. 16–20.
  2. Ratra R., Kar-Roy A., Lal S. K. ORF-3 protein of hepatitis T virus interacts with the B (beta) chain of fi brinogen resulting in decreased fibrinogen secretion from HuH-7 cells // J. Gen. Virol.— 2009.— Vol. 90 (Pt. 6).— P. 1359–1370.
  3. Zhou Y., Wu X., Lu X., Ye X., Huang J. Evaluation of plasma urokinase-type plasminogen activator and urokinase-type plasminogen-activator receptor in patients with acute and chronic hepatitis B // Th romb. Res.— 2009.— Vol. 23.— P. 537–542.
  4. Huang Y. H., Liu C. C., Wang S. T. et al. Activation of coagulation and fibrinolysis during dengue virus infection // J. Med. Virol.— 2001.— Vol. 63.— P. 247–251.
  5. Huang Y. H., Lei H. Y., Liu H. S. et al. Tissue plasminogen activator induced by dengue virus infection be human endothelial cells // J. Med. Virol.— 2003.— Vol. 70.— P. 610–616.
  6. Virtanen J. O., Zabriskie J. B., Sirén V. et al. Co-localization of human herpes virus 6 and tissue plasmino gen activator in multiple sclerosis brain tissue // Med. Sci. Monit.— 2005.— Vol. 11.— P. 84–87.
  7. Jiang Z., Tang X., Xiao R. et al. Dengue virus regulates the expression of hemostasis-related molecules in human vein endothelial cells // J. Infect.— 2007.— Vol. 55.— P. 23–28.
  8. Жилинская И. Н., Карелин А. А., Ляпина Л. А. и др. Участие гемагглютинина вируса гриппа в процессах антикоагуляции // Вопр. вирусол.— 1996.— № 4.— С. 179–183.
  9. Жилинская И. Н., Ляпина Л. А., Киселев О. И., Ашмарин И. П. Белки вируса гриппа модулируют гемостаз in vitro и in vivo // Известия АН. Сер. биол.— 2003а.— № 6.— С. 712–719.
  10. Жилинская И. Н., Ляпина Л. А., Решетникова О. Ю., Киселев О. И. Роль нейраминидазы в патогенезе гриппозной инфекции // Вопр. вирусол.— 2003б.— № 2.— С. 26–28.
  11. Кудряшов Б. А., Ляпина Л. А., Баскова И. П. Усовершенствование метода определения неферментативной фибринолитической активности плазмы крови и некоторых ее фракций // Вестник МГУ. Сер. биол.— 1974.— Т. 5.— С. 40–46.
  12. Smeeth L., Thomas S. L., Hall A. J. et al. Risk of myocardial dial infarction and stroke after acute infection or vaccination // N. Engl. J. Med.— 2004.— Vol. 351.— P. 2611–2618.
  13. Smeeth L., Cook C., Thomas S. et al. Risk of deep vein thrombosis and pulmonary embolism aft er acute infection in a community setting // Lancet.— 2006.— Vol. 367.— P. 1075–1079.
  14. Роганова И. В. Значение нарушений тромбоцитарно-сосудистого гемостаза в патогенезе гриппа // Инфекционные болезни.— 2009а.— Т. 7 (приложение 1).— С. 1.
  15. Роганова И. В. Патогенетическая значимость нарушения текучих свойств крови при гриппе // Инфекционные болезни.— 2009б. — Т. 7 (приложение 1).— С. 133.
  16. Visseren F. L., Bouwman J. J., Bouter K. P. et al. Procoagulant activity of endothelial cells aft er infection with respiratory viruses // Th romb. Haemost.— 2000.— Vol. 84.— P. 319–324.
  17. Keller T. T., van der Sluijs K. F., de Kruif M. D. et al. Effects on coagulation and Fibrinolysis Induced by Infl uenza in mice with a reduce capacity to generate activated protein C and a defi ciency in plasminogen activator inhibitor type 1 // Circ. Res.— 2006.— Vol. 99.— P. 1261–1269.
  18. Marsden Р. А. Infl ammation and сcoagulation in the сcardiovascular system: the сcontribution of infl uenza // Circ. Res.— 2006.— Vol. 99.— P. 1152–1153.
  19. Gibbs J. S., Malide D., Hornung F. et al. The influenza A virus PB1-F2 protein targets the inner mitochondrial membrane via a predicted basic amphipathic helix that disrupts mitochondrial function // J. Virol.— 2003.— Vol. 77.— P. 7214–7224.
  20. Zamarin D., Ortigoza M. B., Palese P. Influenza F virus PB1-F2 protein contributes to viral pathogenesis in mice // J. Virol.— 2006.— Vol. 80.— P. 7976–5983.
  21. Conecello G. M., Palese P. Influenza A virus PB1-F2: a small protein with big punch // Cell Host. Microm.— 2007.— Vol. 11.— P. 207–209.
  22. Зубаиров Д. М. Тканевой активатор плазминогена и урокиназа.— Молекулярные основы свертывания крови и тромбообразования: Казань, 2000.— С. 290–303.
  23. Itagaki Y., Yasuda H., Morinaga T. et al. Purification and characterization of tissue plasminogen activator secreted by human embryotic lung diploid fi broblasts // Argic. Biol. Chem.— 1991.— Vol. 55.— P. 1225–1232.
  24. Kim H. K., Lee S. Y., Oh H. K. et al. Inhibition of endothelial cell proliferation by the recombinant Kringle domain of tissue-type plasminogen activator // Biochem. Biophys. Res. Commun.— 2003.— Vol. 304.— P. 740–746.
  25. Maas C., Schiks B., Strangi R. D. et al. Identification of fibronectin domains as amyloid-binding modules on tissue-type plasminogen activator and three homologs // Amyloid.— 2008.— Vol. 15.— P. 1866–1880.
  26. Богомолов Б. П., Малькова Т. Н., Девяткин Ф. В. Клинико-анатомические параллели поражения сердца при спорадическом гриппе // Клиническая медицина.— 2001.— № 9.— С. 50–53.
  27. Muramoto Y., Ozaki H., Takada A. et al. Higly pathogenic H5N1 influenza virus causes coagulopathy in chickens // Microbiol. Immunol.— 2006.— Vol. 50.— P. 73–81.
  28. Sun H. The interaction between pathogens and the host coagulation system // Physiology.— 2006.— Vol. 21.— P. 281–288.

— —

www.hemostas.ru Информационный проект
«Гемостаз и реология»
Научное общество
«Клиническая гемостазиология»
 
—
Журнал
«Тромбоз, гемостаз и реология» №2 2017
вышел из печати и разослан подписчикам
Содержание номера
—
Адрес для корреспонденции:
Москва 123104 а/я131
 
По работе сайта:
roitman@hemostas.ru
hemostas@aha.ru
 
Телефон редакции:
(903) 144-46-34
 
Факс редакции:
(495) 699-33-73
 
Подписной индекс
по каталогу
Роспечать»:

18362 — для индивидуальных подписчиков,
18363 — для организаций
 
Подписной индекс
по каталогу «Пресса России»:

83835 — для индивидуальных подписчиков,
83837 — для организаций

Международный
индекс:

ISSN 2078-1008
—
 
Написать веб-мастеру